Investigadores descubren ‘cables de protones’ en las células

Un grupo internacional de científicos de Rusia y Alemania ha descubierto el mecanismo de trabajo a nivel atómico de una importante proteína celular, la bacteriorrodopsina. Resulta que con la ayuda de la luz, la proteína organiza “cables de protones” para crear un potencial en la membrana y recargar la célula. Los científicos han estado yendo al descubrimiento durante varios años, verificando y resumiendo toda la información acumulada y desarrollando su propia metodología de investigación única. El artículo fue publicado en la prestigiosa revista científica Nature Structural & Molecular Biology.

Gran interés

La bacteriorrodopsina es una de las proteínas más estudiadas en la ciencia moderna. Fue inaugurado hace más de 40 años. Esta proteína es un eslabón importante en la producción de ATP, la principal unidad de energía de la célula. Para la síntesis de ATP, se crea un potencial eléctrico en la membrana: por un lado, hay muchos protones de hidrógeno, por el otro, pocos. La bacteriorrodopsina es una de las proteínas involucradas en este proceso. Absorbe la luz y utiliza energía fotónica para transportar protones de un lado de la membrana celular al otro. Debido a la capacidad de esta proteína para cambiar con la ayuda de la luz, se han desarrollado muchos métodos de investigación. Se encuentra en el corazón de toda la optogenética, una técnica única para controlar las neuronas con luz, que ahora se desarrolla de manera muy activa. Hasta la fecha, se han realizado miles de trabajos de investigación sobre la bacteriorrodopsina. Pero a pesar de todo esto,

Maquinaria de proteínas

El hecho es que la bacteriorrodopsina es una proteína de membrana y es difícil de cristalizar, el método principal para estudiar proteínas. Con el tiempo, este problema se resolvió, pero los científicos no pudieron establecer sin ambigüedades los llamados estados de transición. Puedes comparar el funcionamiento de una proteína con el de una máquina. Cuando funciona como cualquier máquina, puede estar en el estado 1, 2, 3, 4 o 5. A medida que pasa de un estado a otro, algo en su estructura cambia. Cuando el automóvil se mueve, algunos engranajes se mueven, algo gira. Puede disparar cuadro por cuadro: primero el primero, un segundo después, el segundo, tercero, cuarto, para seguir cómo funciona la máquina. Rueda debido al hecho de que los pistones se mueven en alguna parte, los engranajes giran en alguna parte, los interruptores funcionan en alguna parte. Es sobre este principio que los científicos están tratando de estudiar el trabajo de las proteínas. Pero, como estamos hablando del nivel atómico, tenemos que usar procedimientos que son técnicamente difíciles de implementar. Muchos grupos científicos han trabajado en esta dirección con la bacteriorrodopsina, pero todos tenían sus propios problemas: la calidad de los datos siempre no era suficiente para formar una imagen coherente y unificada de cómo funciona la proteína. Un grupo de científicos dirigido por Valentin Gordeliya logró hacer esto.

Cables de protones

“Pudimos establecer que para que una proteína funcione, se deben formar en ella “cables de protones”, que conectan algunos lugares clave donde ocurren cambios en esta molécula. Transportan señales y protones de un lugar a otro en la proteína. La bacteriorrodopsina absorbe un fotón, debido a esta energía, se producen reordenamientos estructurales, durante los cuales el protón se transfiere de un lado de la membrana al otro. Para que esto suceda, los aminoácidos que lo componen se reordenan de alguna manera. Son precisamente estos reordenamientos los que logramos ver y luego explicar por qué los protones comienzan a correr a lo largo de estos cables de protones. Cómo, de qué manera, se establece la fuerza potencial que arrastra el protón de un lado al otro”, dice Valentin Borshchevsky,

Los científicos del grupo internacional utilizaron varios enfoques. El método principal fue el análisis de difracción de rayos X. Con su ayuda, puede averiguar cómo se organiza una molécula, dónde se encuentra qué átomo se encuentra en ella. Pero para comprender cómo cambia en el curso de su trabajo, se necesita espectroscopia.

Se encendió un láser sobre los cristales creados y la proteína del interior comenzó a funcionar. Su ciclo de trabajo es de unos 10 milisegundos, tiempo durante el cual pasa por una revolución completa de cambios y vuelve al principio. Los científicos del Instituto de Física y Tecnología de Moscú han aprendido a “captar” los estados de una molécula. Se han desarrollado métodos que permiten fijar la proteína en la posición deseada para «considerar» los cambios. Para ello, los cristales de proteína se congelaron y luego se excitaron con luz. Dependiendo de la temperatura, la proteína podría pasar al primer estado y detenerse ahí. Cuando la temperatura se hizo más alta, podría pasar del primer estado y pasar al segundo. Así, cambiando y fijando la temperatura, los científicos acumularon cristales con un cierto estado de la proteína y los estudiaron.

Separar el trigo de la paja

Hay muchos equipos científicos en el mundo que están luchando con una tarea similar. Valentin Borshchevsky explica: “No solo teníamos que describir y comprender experimentalmente nuestros resultados, sino también encajarlos de manera consistente en la enorme cantidad de datos que ya existe. En particular, analizar los principales errores de los estudios existentes. En algunos casos, los trabajos describen artefactos que en realidad resultaron debido al daño por radiación a la muestra. Los rayos X son radiación ionizante y es fácil dañar la muestra cuando se realiza un análisis de difracción de rayos X. Si no sigue esto, entonces puede dañar la muestra para cambios reales. En otros casos, la intensidad de la luz aumentó tanto que el láser creó artefactos, que se estudiaron más a fondo. Los científicos tuvieron que lidiar con cada uno de los errores.

Valentin Borshchevsky agrega: “Anteriormente, publicamos una serie de varios artículos en los que describimos por separado cada uno de los problemas en los experimentos. También estaba el problema de la macla de cristales. No voy a entrar en detalles, el punto es que cuando creces cristales, es posible que no notes que no crecen como deberían. Esto también crea artefactos en el análisis simple. Después de que nos ocupáramos de estos problemas, comprendiéramos cómo sortearlos, podríamos comenzar a crear un modelo consistente de trabajo, de hecho, la bacteriorrodopsina. Como resultado, esta publicación apareció como resultado de muchos años de trabajo.

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